Insulin (von lateinisch insula "Insel") ist ein in den B-Zellen der Langerhans-Inseln der Bauchspeicheldrüse gebildetes Peptidhormon, das aus zwei Polypeptidketten (A- und B-Kette) mit 21 beziehungsweise 30 Aminosäuren besteht. Diese sind durch zwei für die Funktion unerlässliche Disulfidbrücken miteinander verbunden, während eine dritte Disulfidbrücke einen Ring innerhalb der A-Kette bildet. Insuline finden sich bei allen Säugetieren. Sie können auch künstlich hergestellt werden.

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Die Entdeckung des Insulins
Insulin findet sich bei allen Wirbeltieren. Die Unterschiede in der Aminosäuresequenz bei den Insulinen der meisten Säugetierarten sind gering, z. B. unterscheidet sich Rinderinsulin nur in drei Aminosäuren vom menschlichen Hormon, Schweineinsulin sogar nur in einer Aminosäure. Daher kann tierisches Insulin therapeutisch beim Menschen verwendet werden. Insulin wurde erstmals 1921 von F. G. Banting und C. H. Best isoliert und bereits ein Jahr später in größeren Mengen und in klinisch brauchbarer Form gewonnen (1926 in kristalliner Form dargestellt). Die chemische Struktur des Insulins wurde in den 1940er-Jahren durch F. Sanger aufgeklärt; Mitte der 1960er-Jahre gelang H. Zahn und zwei anderen Forschergruppen gleichzeitig die Totalsynthese. Während früher Insulin für den therapeutischen Gebrauch (als Antidiabetikum) ausschließlich aus den Bauchspeicheldrüsen von Schlachttieren (v. a. Rind und Schwein) isoliert wurde, wird seit 1980 Humaninsulin in industriellem Maßstab gentechnisch durch Escherichia-coli-Bakterien gewonnen.